Departamento de Biotecnología y Bioingeniería

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Líneas de Investigación:

• En el laboratorio de Biotecnología de Proteínas estudiamos el Replegamiento Cromatográfico de Proteínas asistido chaperones y foldasas inmovilizados en celulosa. Nuestra meta es implementar sistemas de replegamiento eficientes que puedan aplicarse al replegamiento de proteínas recombinantes.  Con este fín hemos simplificado la preparación de biocatalizadores del plegamiento de proteínas aprovechado la afinidad a celulosa de los Módulos de Unión a Carbohidratos (CBMs) que se encuentran en las celulasas bacterianas.  Por otra parte nos interesa estudiar y caracterizar bioquímica cisteín-proteinasas de Trichomonas vaginalis y Entamoeba histolytica que participan en la virulencia de estos parásitos,  asi como la producción y purificación por métodos cromatográficos de plásmidos con potencial para vacunas de ADN.
• El enfoque de nuestra investigación es multidisciplinario para lo cual contamos con una estrecha colaboración con otros grupos de investigación del Departamento, del CINVESTAV y otras instituciones.

Propuestas de proyectos de tesis:

• Replegamiento cromatográfico de proteínas recombinantes aprovechando la afinidad del dominio de unión a celulosa.
• Expresión, purificación y caracterización bioquímica de cisteín-proteinasas de Trichomonas vaginalis y Entamoeba histolytica.
• Efecto del medio y condiciones de cultivo en la producción de una vacuna de ADN contra leishmaniasis.

Proyectos con financiamiento externo:

• Proyecto No. 26309B "Identificación de los dominios catalítico y de unión a celulosa en dos celulasas de Cellulomonas flavigena" CONACYT. 02/98-02/2001 Concluido.
• Proyecto No. 40387-Z "Purificación y replegamiento de proteínas aprovechando la afinidad a celulosa" CONACYT. 03/2003-02/2006. Concluido.
• Proyecto No. 49987-Z. ““Replegamiento Cromatográfico Oxidativo Asisitido por Minichaperones y Disulfuro Oxido-Reductasas Inmovilizados en Celulosa”. Vigente. 05/2007-04/2010

Publicaciones recientes:

• Mejia-Castillo T, Hidalgo-Lara ME, Brieba LG, Ortega-Lopez J: Purification, characterization and modular organization of a cellulose-binding protein, CBP105, a processive beta-1,4-endoglucanase from Cellulomonas flavigena. Biotechnol Lett 2008, 30:681-687.
• Solano-Gonzalez E, Burrola-Barraza E, Leon-Sicairos C, Avila-Gonzalez L, Gutierrez-Escolano L, Ortega-Lopez J, Arroyo R: The trichomonad cysteine proteinase TVCP4 transcript contains an iron-responsive element. FEBS Lett 2007, 581:2919-2928.
• Montesinos-Cisneros RM, Olivas JDLV, Ortega J, Guzmán R, Tejeda-Mansir A: Breakthrough performance of plasmid DNA on ion-exchange membrane columns. Biotechnology Progress 2007, 23:881-887.
• Solano-Gonzalez E, Alvarez-Sanchez ME, Avila-Gonzalez L, Rodriguez-Vargas VH, Arroyo R, Ortega-Lopez J: Location of the cell-binding domain of CP65, a 65kDa cysteine proteinase involved in Trichomonas vaginalis cytotoxicity. Int J Biochem Cell Biol 2006, 38:2114-2127.
• Ramon-Luing LA, Cruz-Migoni A , Ruiz-Medrano R, Xoconostle-Cazares B, Ortega-Lopez J: One-step purification and immobilization in cellulose of the GroEL apical domain fused to a carbohydrate-binding module and its use in protein refolding. Biotechnol Lett 2006, 28:301-307.
• Montesinos-Cisneros RM, Ortega J, Guzmán R, Tejeda-Mansir A: Breakthrough performance of linear-DNA on ion-exchange membrane columns. Bioprocess and Biosystems Engineering 2006, 29:91-98.
• Ocadiz R, Orozco E, Carrillo E, Quintas LI, Ortega-Lopez J, Garcia-Perez RM, Sanchez T, Castillo-Juarez BA, Garcia-Rivera G, Rodriguez MA: EhCP112 is an Entamoeba histolytica secreted cysteine protease that may be involved in the parasite-virulence. Cell Microbiol 2005, 7:221-232.
• Leon-Felix J, Ortega-Lopez J, Orozco-Solis R, Arroyo R: Two novel asparaginyl endopeptidase-like cysteine proteinases from the protist Trichomonas vaginalis: their evolutionary relationship within the clan CD cysteine proteinases. Gene 2004, 335:25-35.
• Musatov A, Ortega-Lopez J, Robinson NC: Detergent-solubilized bovine cytochrome c oxidase: Dimerization depends on the amphiphilic environment. Biochemistry 2000, 39:12996-13004.
• Mendoza-Lopez MR, Becerril-Garcia C, Fattel-Facenda LV, Avila-Gonzalez L, Ruiz-Tachiquin ME, Ortega-Lopez J, Arroyo R: CP30, a cysteine proteinase involved in Trichomonas vaginalis cytoadherence. Infection and Immunity 2000, 68:4907-4912.
• Alvarez-Sanchez ME, Avila-Gonzalez L, Becerril-Garcia C, Fattel-Facenda LV, Ortega-Lopez J, Arroyo R: A novel cysteine proteinase (CP65) of Trichomonas vaginalis involved in cytotoxicity. Microb Pathog 2000, 28:193-202.